CLOCK and BMAL1 PAS-B domains stack in a parallel fashion, resulting in the concealment of different hydrophobic residues on the ß-sheet of BMAL1 PAS-B and the helical surface of CLOCK PAS-B, such as Tyr 310 and Phe 423. Области CLOCK и BMAL1 PAS-B располагаются параллельно, что приводит к сокрытию различных гидрофобных остатков аминокислот на ß-листе BMAL1 PAS-B и спиральной поверхности CLOCK PAS-B, таких как остатки Tyr 310 и Phe 423.
CLOCK and BMAL1 PAS-B domains stack in a parallel fashion, resulting in the concealment of different hydrophobic residues on the ß-sheet of BMAL1 PAS-B and the helical surface of CLOCK PAS-B, such as Tyr 310 and Phe 423. Области CLOCK и BMAL1 PAS-B располагаются параллельно, что приводит к сокрытию различных гидрофобных остатков аминокислот на ß-листе BMAL1 PAS-B и спиральной поверхности CLOCK PAS-B, таких как остатки Tyr 310 и Phe 423.